Ernährungsformen

Ernährungsformen

» Vollwertige Ernährung und Vollwertkost
» Vollwertkost und Vollwerternährung
» Vegetarismus
» Diäten

Vollwertige Ernährung und Vollwertkost

“Vollwert”: Begriff bezieht sich auf die Ernährung insgesamt und nicht auf einzelne Lebensmittel, weil außer der Muttermilch kein Lebensmittel alle lebensnotwenigen Nährstoffe in den erforderlichen Mengen liefert.
“vollwertig”: Bezieht sich auf die Ausgewogenheit der Nährstoffanteile sowie auf den Ballaststoffanteil der Nahrung
=> Nahrungsmittel so auswählen und zuzubereiten, dass sie diese Stoffe möglichst vollständig und in ihrem vollen Wert liefern.

Vollwertige Ernährung kann bewirken, dass

  • weniger ernährungsbedingte Krankheiten entstehen
  • manche Krankheiten günstiger verlaufen
  • der Stoffwechsel störungsfreier funktioniert und damit die Grundlage für die körperliche und geistige Entwicklung und Leistungsfähigkeit gegeben ist.
  • sie kann keine Krankheiten heilen !!!

Vollwertkost und Vollwerternährung

  • Besonderer Wert wird auf die Naturbelassenheit der Nahrung gelegt
  • industriell gefertigte Kost wird abgelehnt
  • entscheidend für die Qualität der Nahrung ist der möglichst geringe Verarbeitungsgrad, nicht der Nährstoffgehalt
  • Nahrung soll aus kontrollierter biologischer Landwirtschaft stammen.

Unterteilung der Nahrungsmittel in 5 Stufen:

Stufe 1 besonders empfehlenswert, umfasst die unveränderte Nahrung wie z.B. Vorzugsmilch/Rohmilch
Stufe 2 sehr empfehlenswert, schließt bearbeitete Nahrungsmittel z.B. Joghurt ein
Stufe 3 empfehlenswert, bezieht sich auf erhitzte Lebensmittel, z.B. pasteurisierte Milch
Stufe 4 weniger empfehlenswert, sind “verarbeitete” Lebensmittel wie homogenisierte und ultrahocherhitzte Milch (H-Milch)
Stufe 5 nicht empfehlenswert, sind isolierte Nahrungsmittelbestandteile und Fertigprodukte wie Milchzucker, Milcheiweiß, Auszugsmehl
  • es sollen nur Lebensmittel der Stufe 1-3 gewählt werden, davon etwa die Hälfte als Frischkost.
  • pflanzliche Lebensmittel bevorzugen
  • hinter allen Vollwertkostformen stehen auch ökologische und soziale Aspekte: nicht nur Gesundheit des Einzelnen berücksichtigen, sondern auch Umwelt- und Sozialverträglichkeit der Ernährung
  • überwiegend ovo-lacto-vegetabile Ernährung (Eier, Milchprodukte, pflanzliche Produkte)

Vegetarismus

Vegetarier können in drei Gruppen eingeteilt werden:

a) Veganer : ausschließlich pflanzliche Lebensmittel (oft Mangel an Vitamin B und tierischem Eiweiß)
b) Lacto-Vegetarier: vegetarische Kost wird mit Milch und Milchprodukten angereichert
c) Ovo-Lacto-Vegetarier: essen zusätzlich noch Eier
  • häufig Ernährung nach den Grundsätzen der Vollwertkost
  • verzichten auf Nikotin und Alkohol und streben eine gesunde Lebensweise an
  • diese Ernährungsform setzt gutes Ernährungswissen voraus, damit keine Mangelerscheinungen auftreten



Diäten

  • Kostformen, die sich von der frei gewählten Ernährung durch eine besondere Nährstoff- und damit Nahrungsmittelauswahl unterscheiden
  • beschränken sich bei der Zubereitung auf Verfahren, die auf die individuelle Verträglichkeit Rücksicht nehmen
  • meist zur Verhütung, Linderung oder Besserung einer Krankheit

leichte Vollkost

Ausschluss von röststoffbildenden Garverfahren und unverträglichen Lebensmitteln => Organe schonen

Reduktionskost

Nahrungsenergie wird auf ca. 5 000 kJ pro Tag beschränkt. Verzicht auf fett- und zuckerreiche Nahrung sowie auf Alkohol, reichliches Essen voll Vollkornprodukten, frischem Obst und Gemüse, um den Wirkstoffbedarf zu decken

Diabetes-Diät

Bei Zuckerkranken ist der Kohlenhydratstoffwechsel beeinträchtigt.
(Insulin aus der Bauchspeicheldrüse fehlt => keine Kontrolle über Blutzuckerspiegel),
=> kohlenhydrat- und fettarme Kost, stärkehaltige Lebensmittel sind begrenzt erlaubt, Menge wird vom Arzt in Broteinheiten (BE) vorgeschrieben (1 BE = 12g KH = 25g Vollkornbrot), in kurzen Abständen wenige Mengen essen, damit der Blutzuckerspiegel kaum schwankt.

kochsalzarme (natriumarme) Diät

bei zu hohem Blutdruck, Nieren- und Herzleiden => durchschnittliche Salzzufuhr beträgt 12g pro Tag und sollte bei dieser Diät auf ca. 3g gesenkt werden.

Enzyme

Enzyme

» Bau und Wirkungsweise
» küchentechnische Nutzung

  • Reglerstoffe
  • fügen andere Stoffe zusammen oder spalten sie in ihre Bausteine

unerwünschte biologische Reaktionen

  • Eiweißverderb durch Überabbau von Eiweiß zu Ammoniak und Schwefelwasserstoff
  • Abbau von Vitaminen in Blattgemüse bei der Lagerung und Überreife bzw. Faulen von Obst
  • Verderb durch Mikroorganismen (ihre Enzyme bauen Stoffe in Lebensmitteln ab und können Giftstoffe bilden)

erwünschte biologische Reaktionen

  • Fleischeigene Enzyme bewirken bei der Fleischreifung das Mürbewerden und die Aromabildung
  • Reifung von Obst: Beeinflussung von Bekömmlichkeit, Konsistenz, Farbe, Aroma und Geschmack.
  • alkoholische Gärung und Milchsäuregärung werden von Enzymen verursacht, die aus Mikroorganismen stammen => Herstellung von Brot, Bier, Käse, Spirituosen, Sauerkraut
  • Enzyme, die der Körper selber bildet, sind bei der Verdauung wirksam (z.B. in der Bauchspeicheldrüse)
  • Mitwirken beim Aufbau von körpereigenen Substanzen aus den zugeführten Stoffen (z.B. in der Leber)

Bau und Wirkungsweise

  • Hauptbestandteil: globuläres Eiweißmolekül => Enzyme können durch Hitze und konzentrierte Säure- und Salzsäurelösungen denaturiert werden => sind dann unwirksam
  • Enzyme, die über die Nahrung aufgenommen werden, werden durch die Magensäure denaturiert => können nicht mehr wirken
  • sind substratspezifisch
  • Protein-Enzyme: bestehen nur aus Eiweiß mit einem aktiven Zentrum => hier finden Auf- und Abbaureaktionen mit dem Substrat (der Stoff, der umgewandelt wird) statt.
  • Proteid-Enzyme: bestehen aus Eiweiß und einem Coenzym mit einer Reaktionsstelle
  • Enzyme sind Biokatalysatoren => sie werden beim Ablauf der Reaktionen nicht verbraucht oder verändert

Substratspezifität

Substrat = Stoff, der vom Enzym umgesetzt wird.
während der Auf- oder Abbauphase entsteht kurzzeitig ein Enzym-Substrat-Komplex => jedes Enzym kann nur ein bestimmtes Substrat oder eine Substratgruppe an sich binden

Wirkungsspezifität

ein bestimmtes Enzym kann nur eine bestimmte Veränderung bewirken => entweder Aufbau oder Abbau

Benennung der Enzyme

nach dem Substrat benannt, mit dem sie sich verbinden:

z.B. Amylase (Substrat: Stärke/Amylose)
  Lipase (Substrat: Fett)
  Protease (Substrat: Protein)

Beeinflussung der Enzymaktivität

durch Temperatur:
  • zu hoch => Denaturierung (Körpertemperatur ist ideal)
  • zu niedrig => hemmt sie nur, zerstört sie aber nicht
  • (beim Auftauen: genügend Zellwasser => Verstärkte Aktivität)
der aw-Wert: Eiweißteil der Enzyme kann nur bei genügend freiem Wasser ausreichend quellen, sinkt der Wert, so wird die Enzymaktivität beeinträchtigt => in trockenen Lebensmitteln können die meisten Enzyme keine Reaktion auslösen (Ausnahme: Lipasen, die Eipulver, Schokolade und Kartoffelchips ranzig machen)
pH-Wert: bevorzugter Bereich der Enzyme liegt bei 4 – 6,8; also im leicht sauren Bereich

Küchentechnische Nutzung

Trockenhefe: besteht aus wirksamen Hefeenzymen => ersetzen bei der Herstellung von Hefeteigen lebende Hefezellen
Proteasen: Fleischreifung => sie spalten Eiweißstroffe in kleine Bruchstücke (Peptide, Aminosäuren)
Papain: Enzym, das auch in der Papaya-Frucht vorkommt => mürbe machen von Fleisch

 

Substrat Abbau durch welches Enzym
Amylose (Stärke) Amylasen
Laktose (Milchzucker) Laktasen
Maltose (Malzzucker) Maltasen
Saccharose (Rübenzucker) Saccharasen
Protein Proteasen
Lipid Lipasen

Eiweiße

Eiweiße

» Aufbau
» Technologische Eigenschaften

Aufbau

Schwefel, Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff, (S,C,H,O,N)

kleinste Bausteine sind 20 Aminosäuren:

essentielle Aminosäuren nicht essentielle Aminosäuren
Arginin (für Säuglinge) Alanin
Histidin (für Säuglinge) Asparagin
Isoleucin Asparaginsäure
Leucin Cystein
Lysin Glutamin
Methionin Glutaminsäure
Phenylalani Glycin
Threorin Prolin
Tryptophan Serin
Valin Tyrosin

Primärstruktur

im ersten Aufbauschritt verbinden sich ca. 1000 Aminosäuren zu einer langen Kette. Die Kombination ist beliebig, so dass sehr viele verschiedene Eiweißstoffe entstehen können.

Sekundärstruktur

durch innere Wechselwirkungen erhält die Kette eine leicht gefaltete Form (Faltblattstruktur) oder eine spiralig gewundene (Helixstruktur)

Tertiärstruktur

es bildet sich daraus ein kugelförmiges (globuläres) oder ein fadenförmiges (fibrilläres) Eiweißmolekül.

Quartärstruktur

Als vierten Schritt kann es noch Bindungen zwischen mehreren globulären oder fibrillären Ketten geben.

Art und Reihenfolge der Aminosäuren sowie Bindungen innerhalb und zwischen Ketten geben dem Eiweißmolekül seine charakteristischen Eigenschaften.

Eiweiß kann nicht gespeichert werden, da es sich ständig im Auf-, Um- und Abbau befindet. Daher muss es unserem Körper jeden Tag neu zugeführt werden.

Eiweiß ist als Baustoff in jeder Zelle zu finden. Träger der Erbsubstanz, die Gene, sind aus Eiweißstoffen aufgebaut. Eiweiß ist Bestandteil von Enzymen und Hormonen

Peptide

entstehen durch kettenförmiges Aneinanderreihen von Aminosäuren.

Dipeptide, Tripeptide, Polypeptide

Arten der Eiweißstoffe

Proteine

  • einfacher Aufbau, lediglich aus Aminosäuren
  • daher auch “einfache Eiweißkörper”, die je nach ihrem Aufbau bzw. nach ihrem Vorkommen andere Namen haben:

Proteide

  • zusammengesetzte Eiweißkörper
  • enthalten neben Aminosäuren außerdem sog. Nichteiweißstoffe wie Mineralstoffe oder Metalle
  • die bekanntesten: Kaseinogen (in der Milch), Myoglobin (im Fleisch), Hämoglobin (rote Blutkörperchen)

Technologische Eigenschaften

  • die meisten Eiweißstoffe sind wasserlöslich (Milch, Ei, Fleischbrühen), sie lösen sich in Flüssigkeiten, quellen und binden freies Wasser (Klären von Brühen und Suppen, Liaison aus Eigelb und Sahne zum Legieren von Suppen und Saucen)
  • denaturieren (gerinnen) bei ca. 70°C, gegarte Speisen enthalten also geronnenes Eiweiß
  • denaturieren auch durch Säuren (Milchgerinnung durch Milchsäure)

Kleberbildung

Eiweißstoffe Glutenin + Gliadin => Kneten + Wasser => Wassermoleküle umgeben die gesamte Struktur => Kleberbildung durch Wasserbindung

im Brotteig: Kleber hat die Funktion, das von der Hefe gebildete Kohlendioxid in kleinen Poren festzuhalten => Teig geht auf, Gebäck wird gelockert.

Das aufgenommene Wasser im Kleber wird bei Hitzegerinnung wieder abgegeben => Stärke verkleistert mit diesem Wasser => Krumengerüst des Brotes.

Wurstherstellung

Fleischmasse (Brät/Farce – gehacktes Fleisch, Salz, Wasser, Fettgewebe) => Muskeleiweiß Globulin wird durch hacken des Fleisches gelöst => weiteres Zerkleinern und Vermischen im Kutter mit Eisstücken und Salz => Globuline quellen auf + durchziehen fadenartig die Masse => zerkleinertes Schweinefettgewebe wird in die Masse gekuttert => Globuline umschließen als Emulgator die Fettteilchen => verhindern, dass sich beim Garen der Wurst Fett absetzt => streichfähige Masse => schnittfeste Wurst => Hitzegerinnung des Eiweiß verfestigt sie.

zu hohe Temperatur => Eiweiß gerinnt zu stark => dehnt sich aus + verliert seine Wasserbindefähigkeit => Hülle der Wurst platzt.

Wasserbindefähigkeit

Kochen von Hühnereiern => (Eiklar = 86% Wasser, 11% Eiweiß) Wasser ist vollständig gebunden => verdünnt man das Vollei mit Milch im Verhältnis 1:1 und gart diese Mischung, erhält man schnittfesten Eierstich

Schlagen von Eischnee

Stahldrähte des Schneebesens zerteilen das Eiklar + vermischen es mit Luft => weiterschlagen bewirkt: immer mehr Luft in feinen Bläschen wird durch Albumin und Globulin eingeschlossen => Teile der Eiweißstoffe denaturieren und binden dabei Wasser => Schaummasse in Form spritzen + bei ca. 100°C trocknen => poröses Schaumgebäck

Klären von Flüssigkeiten

Zubereitung von Kraftbrühen => bei ca. 65°C gerinnt das Eiweiß und schließt Trübstoffe ein => passieren => klare Brühe

auch bei Sülzen, Aspik, Weingelee

Legieren von Suppen und Saucen

mit Eigelb und Sahne

Emulgatorenwirkung

Majonaiseherstellung => Eiweiß aus dem Eigelb schiebt sich zwischen Fett- und Wassertropfen und verbindet beide (Reste der Aminosäureketten werden mit Fettsäuren und Carboxylgruppe COOHmit Aminogruppe NH3+ des Eiweiß mit den Wassermolekülen verbunden. Dies ist wegen der unterschiedlichen Ladung möglich.

Gelieren

Bindegewebseiweiß Kollagen, getrocknet als Gelatine im Handel. Gewinnung durch Auskochen von Schwarten und Knochen.

=> Fasertränge des Kollagens lockern sich in heißer Flüssigkeit und quellen auf => lösen sich => ein Sol ensteht => Erstarren durch Abkühlen = Gel => das gesamte Wasser ist zwischen den Fadensträngen eingeschlossen. (Zustand ist im Gegensatz zur Denaturierung umkehrbar, da Kollagen durch Hitze nicht gerinnt.

Eiweißverderb durch Fäulnis

Fäulnisbakterien bauen Eiweiß zu den Aminosäurebruchstücken Ammoniak und Schwefelwasserstoff ab => widerlicher Geruch und graugrüne Färbung

Die biologische Wertigkeit

die begrenzende Aminosäure ist die, die am wenigsten in dem Eiweißstoff vorhanden ist.

=> mehr Körpereiweiß (in %) kann nicht aufgebaut werden.