Eiweiße

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Aufbau

Schwefel, Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff, (S,C,H,O,N)

kleinste Bausteine sind 20 Aminosäuren:

essentielle Aminosäuren	nicht essentielle Aminosäuren
Arginin (für Säuglinge)	Alanin
Histidin (für Säuglinge)	Asparagin
Isoleucin	Asparaginsäure
Leucin	Cystein
Lysin	Glutamin
Methionin	Glutaminsäure
Phenylalani	Glycin
Threorin	Prolin
Tryptophan	Serin
Valin	Tyrosin

Primärstruktur

im ersten Aufbauschritt verbinden sich ca. 1000 Aminosäuren zu einer langen Kette. Die Kombination ist beliebig, so dass sehr viele verschiedene Eiweißstoffe entstehen können.

Sekundärstruktur

durch innere Wechselwirkungen erhält die Kette eine leicht gefaltete Form (Faltblattstruktur) oder eine spiralig gewundene (Helixstruktur)

Tertiärstruktur

es bildet sich daraus ein kugelförmiges (globuläres) oder ein fadenförmiges (fibrilläres) Eiweißmolekül.

Quartärstruktur

Als vierten Schritt kann es noch Bindungen zwischen mehreren globulären oder fibrillären Ketten geben.

Art und Reihenfolge der Aminosäuren sowie Bindungen innerhalb und zwischen Ketten geben dem Eiweißmolekül seine charakteristischen Eigenschaften.

Eiweiß kann nicht gespeichert werden, da es sich ständig im Auf-, Um- und Abbau befindet. Daher muss es unserem Körper jeden Tag neu zugeführt werden.

Eiweiß ist als Baustoff in jeder Zelle zu finden. Träger der Erbsubstanz, die Gene, sind aus Eiweißstoffen aufgebaut. Eiweiß ist Bestandteil von Enzymen und Hormonen

Peptide

entstehen durch kettenförmiges Aneinanderreihen von Aminosäuren.

Dipeptide, Tripeptide, Polypeptide

Arten der Eiweißstoffe

Proteine

einfacher Aufbau, lediglich aus Aminosäuren
daher auch “einfache Eiweißkörper”, die je nach ihrem Aufbau bzw. nach ihrem Vorkommen andere Namen haben:

Proteide

zusammengesetzte Eiweißkörper
enthalten neben Aminosäuren außerdem sog. Nichteiweißstoffe wie Mineralstoffe oder Metalle
die bekanntesten: Kaseinogen (in der Milch), Myoglobin (im Fleisch), Hämoglobin (rote Blutkörperchen)

Technologische Eigenschaften

die meisten Eiweißstoffe sind wasserlöslich (Milch, Ei, Fleischbrühen), sie lösen sich in Flüssigkeiten, quellen und binden freies Wasser (Klären von Brühen und Suppen, Liaison aus Eigelb und Sahne zum Legieren von Suppen und Saucen)
denaturieren (gerinnen) bei ca. 70°C, gegarte Speisen enthalten also geronnenes Eiweiß
denaturieren auch durch Säuren (Milchgerinnung durch Milchsäure)

Kleberbildung

Eiweißstoffe Glutenin + Gliadin => Kneten + Wasser => Wassermoleküle umgeben die gesamte Struktur => Kleberbildung durch Wasserbindung

im Brotteig: Kleber hat die Funktion, das von der Hefe gebildete Kohlendioxid in kleinen Poren festzuhalten => Teig geht auf, Gebäck wird gelockert.

Das aufgenommene Wasser im Kleber wird bei Hitzegerinnung wieder abgegeben => Stärke verkleistert mit diesem Wasser => Krumengerüst des Brotes.

Wurstherstellung

Fleischmasse (Brät/Farce – gehacktes Fleisch, Salz, Wasser, Fettgewebe) => Muskeleiweiß Globulin wird durch hacken des Fleisches gelöst => weiteres Zerkleinern und Vermischen im Kutter mit Eisstücken und Salz => Globuline quellen auf + durchziehen fadenartig die Masse => zerkleinertes Schweinefettgewebe wird in die Masse gekuttert => Globuline umschließen als Emulgator die Fettteilchen => verhindern, dass sich beim Garen der Wurst Fett absetzt => streichfähige Masse => schnittfeste Wurst => Hitzegerinnung des Eiweiß verfestigt sie.

zu hohe Temperatur => Eiweiß gerinnt zu stark => dehnt sich aus + verliert seine Wasserbindefähigkeit => Hülle der Wurst platzt.

Wasserbindefähigkeit

Kochen von Hühnereiern => (Eiklar = 86% Wasser, 11% Eiweiß) Wasser ist vollständig gebunden => verdünnt man das Vollei mit Milch im Verhältnis 1:1 und gart diese Mischung, erhält man schnittfesten Eierstich

Schlagen von Eischnee

Stahldrähte des Schneebesens zerteilen das Eiklar + vermischen es mit Luft => weiterschlagen bewirkt: immer mehr Luft in feinen Bläschen wird durch Albumin und Globulin eingeschlossen => Teile der Eiweißstoffe denaturieren und binden dabei Wasser => Schaummasse in Form spritzen + bei ca. 100°C trocknen => poröses Schaumgebäck

Klären von Flüssigkeiten

Zubereitung von Kraftbrühen => bei ca. 65°C gerinnt das Eiweiß und schließt Trübstoffe ein => passieren => klare Brühe

auch bei Sülzen, Aspik, Weingelee

Legieren von Suppen und Saucen

mit Eigelb und Sahne

Emulgatorenwirkung

Majonaiseherstellung => Eiweiß aus dem Eigelb schiebt sich zwischen Fett- und Wassertropfen und verbindet beide (Reste der Aminosäureketten werden mit Fettsäuren und Carboxylgruppe COOH^–mit Aminogruppe NH₃⁺des Eiweiß mit den Wassermolekülen verbunden. Dies ist wegen der unterschiedlichen Ladung möglich.

Gelieren

Bindegewebseiweiß Kollagen, getrocknet als Gelatine im Handel. Gewinnung durch Auskochen von Schwarten und Knochen.

=> Fasertränge des Kollagens lockern sich in heißer Flüssigkeit und quellen auf => lösen sich => ein Sol ensteht => Erstarren durch Abkühlen = Gel => das gesamte Wasser ist zwischen den Fadensträngen eingeschlossen. (Zustand ist im Gegensatz zur Denaturierung umkehrbar, da Kollagen durch Hitze nicht gerinnt.